Készítette: Mgr. Zuzana Szocsová
A fehérjék tulajdonságai
A fehérjék tulajdonságai a szerkezetüktől függenek, és ezek alapján meghatározzák a testben való működésüket.
Szerkezetüktől függően vizes oldatokban oldható
Ha oldódnak, kolloid oldatokat képeznek
A denaturáció hő, savak, lúgok vagy sugárzás miatt következik be.
Denaturáció az a folyamat, amelynek során egy fehérje elveszíti biológiai aktivitását. A denaturáció folyamatát a mindennapi életben, az ételkészítés során alkalmazzuk. Denaturált - hőkezelt fehérjék könnyebben emészthetők az emberi test számára. A denaturáció lehet reverzibilis - reverzibilis vagy irreverzibilis - irreverzibilis. Amint a neve is sugallja, reverzibilis denaturáció esetén a fehérje eredeti szerkezete helyreállhat. A reverzibilis denaturáció - a renaturáció speciális körülmények között zajlik.
A fehérjék a következőkre oszlanak:
Egyszerű - a hidrolízis csak aminosavakat eredményez.
Fibrilláris fehérjék - szkleroproteinek. Rostos szerkezetűek, nem oldódnak fel a vízben, és ami a sejtet illeti, fontos szerkezeti funkciót töltenek be benne. Ide tartoznak például: kollagén (megtaláljuk a bőrben, a haj része, a csontokban), keratin (megtalálható a hajban, a körmökben), mióma (természetes selyemben található).
Globuláris fehérjék - szferoproteinek. Gömb alakúak (gömb alakúak). Ide tartoznak például: albuminok (megtalálható a vérszérumban, a tejben, vízben oldva), globulinok (Jól oldódnak sóoldatokban, megtalálhatók a vérszérumban, a tejben és részt vesznek az immunrendszerben - immunglobulinok), hisztonok (a sejt magjában található, ahol nukleinsavakat kötnek)
Vegyület - konjugált - szerkezetükben az aminosavakon kívül nem fehérje protetikus csoportok is találhatók.
Az összetett fehérjék közé tartoznak például:
Lipoproteinek - a nem fehérje komponens esetükben egy lipid. (Innen ered a neve). Fontos elemei a membránok kialakulásának és felépítésének.
Glikoproteinek - a nem fehérje komponens szénhidrát. Megtalálhatók például nyálban vagy különféle nyálkahártya-váladékokban (a glikoproteinek jelenléte növeli a viszkozitást) vagy tojásfehérjében.
Foszfoproteinek - a molekulában foszforsav van (a szerinhez észterkötés kötődik). Részei például kazein, amely megtalálható a tejben (magához köti a kalciumot)
Hemoproteinek - hem van a molekulában. Ebbe a csoportba tartozik például a hemoglobin - feladata az oxigén átadása a vérben, myoglobin - szerepe az oxigén átadása az izmokban.
Metalloproteinek - fémionokat tartalmaznak. Feladatuk a fémionok átadása. Például hemoglobin, transzferrin.
Nukleoproteinek - nukleinsavat tartalmaznak a molekulában. A sejtmagok alkotóelemei.
Jellemzők
Fehérjék, vagy fehérjéknek is nevezzük őket, természetes makromolekuláris anyagok, amelyek szerkezetét aminosavak alkotják, amelyek peptidkötéssel kapcsolódnak egymáshoz (több mint 100 aminosavmaradékból állnak). Ezek az alapvető építőanyagok, amelyek az élő szervezetek minden sejtjében megtalálhatók. A fehérje az emberi test 18% -át teszi ki.
Összehasonlításképpen: A fehérjék molekulatömege meghaladja a 10 000-et, ellentétben a 10 000-nél alacsonyabb molekulatömegű peptidekkel.
Másképp teljesítenek funkció a testben:
Építkezés - építőanyagok, például keratin vagy kollagén. A fehérjék részt vesznek a csontok, izmok, haj, bőr, körmök és hasonlók felépítésében. A sejtmembránok részei.
Katalitikus - olyan enzimek részei, amelyek az élő szervezetek biokémiai reakcióit katalizálják.
Szabályozó - A fehérjék a hormonok részét képezik
Védekező - Az immunitás a fehérjék jelenlététől függ, mivel a fehérjék az antitestek részét képezik
Szállítás - Például a hemoglobin fehérje eredetű
Csak a növények képesek fehérjét termelni, az állatok táplálékba veszik őket. Az emésztőrendszerben a fehérjék aminosavakra bomlanak, amelyekből a test sajátos fehérjéit állítja elő.
Példák a fehérjéket alkotó aminosavakra:
- A mioglobin 3D szerkezete
Fehérje szerkezete
A fehérjék szerkezetét illetően a fehérjék szerkezeti szerveződésének négy hierarchikus szintjét különböztetjük meg, nevezetesen:
A fehérjék elsődleges szerkezete
Az elsődleges szerkezet a polipeptidláncban lévő aminosavmaradékok sorrendjét vagy szekvenciáját jelzi. A polipeptidláncban lévő aminosavakat peptidkötés kapcsolja össze. Meghatározza a fehérjék tulajdonságait, biokémiai funkcióját és általános szerkezetét. Peptidkötés jön létre az egyik aminosav végén lévő NH2 és a másik aminosav végén lévő COOH között. A reakció során a vizet eltávolítjuk.
Peptidkötés az aminosavak között
A fehérjék elsődleges szerkezete genetikailag meghatározott és kódolt a DNS-ben. Például: Gly -Gly - Ala - Leu - Gly -
- elsődleges szerkezet sorrendben meghatározott - aminosav szekvencia.
A fehérjék másodlagos szerkezete
A másodlagos struktúrát a polipeptidlánc geometriai elrendezése adja, az oldalláncok jellegétől függetlenül. (Meghatározza a fehérje geometriai elrendezését.) A szekunder szerkezetet a polipeptidláncban az egyszeres α-szénkötések körüli szabad forgás teszi lehetővé, és hidrogénkötések jelenléte stabilizálja. Hidrogénkötés keletkezik a karbonilcsoport oxigénje és a peptidkötés aminocsoportjának hidrogénje között.
Két alapvető másodlagos struktúrát különböztetünk meg:
α - spirál
- α-csavar
α - spirál
A polipeptidlánc az óramutató járásával megegyező irányú hélixben helyezkedik el. Az oldallánc a csavartól kifelé helyezkedik el, és a meneteket hidrogénkötések stabilizálják. A spirál egyik szála 3,6 aminosavmaradékot tartalmaz.
β - szerkezet (hajtogatott lap)
- hajtogatott lepedő
β - szerkezet (hajtogatott lap)
A polipeptidlánc ezen elrendezése egy hajtogatott papírlapra hasonlít. A makromolekulákat hidrogénkötések kötik össze, az aminosav oldalláncok a hajtogatott lap síkja felett és alatt mutatnak. Az elrendezés lehet párhuzamos vagy antiparallel.
A fehérjék harmadlagos szerkezete
A harmadlagos szerkezet kifejezi az α-spirál és a β-hajtogatott lap térbeli elrendezését. A harmadlagos szerkezetet főként diszulfidkötések, de hidrogénkötések, van der Waals-erők és ionos kötések stabilizálják.
Az α-spirál és a β-hajtogatott levél a következő formákat öltheti:
gömb alakú - gömb alakú
fibrilláris - rostos forma
A fehérjék kvaterner szerkezete
Kifejezi több polipeptidlánc kölcsönös helyzetét, ún alegységek, amelyek nincsenek peptidkötésekkel összekapcsolva, és egyetlen funkcionális molekulát alkotnak. Ilyen például a hemoglobin.
Fehérje anyagcsere
A fehérje nem tárolható a szervezetben. Folyamatosan változnak - szintetizálódnak és lebomlanak. Figyeljük a fehérje anyagcserét az ún nitrogénmérleg, amely kifejezi a befogadott nitrogénmennyiség és a testből kiválasztott nitrogénmennyiség arányát. Egészséges organizmusban a nitrogén egyensúly egyensúlyban van, a nitrogén bevitel egyensúlyban van a kiválasztott nitrogénmennyiséggel. Kivételt képez például a növekedés időszaka, amikor a nitrogénfelvétel nagyobb, mint annak kiválasztása, mivel az aminosavak részt vesznek az új szövetek kialakulásában. Ez pozitív nitrogénmérleg.
Negatív nitrogénmérleg is ismert, amelyben a nitrogénmennyiség nagyobb, mint a bevitt mennyiség. Ez a helyzet betegségben vagy idős korban fordul elő.
Fehérje katabolizmus
A fehérjéket a szervezetben (a belekben) hidrolitikusan bontják le enzimek (proteázok). A fokozatos hasítás aminosavakat hoz létre fehérjékből, amelyeket új fehérjék vagy nitrogént tartalmazó anyagok szintézisében használnak fel. Az aminosavakat lebontják az úgynevezett dezaminálás folyamatában. A dezamináláshoz az aminocsoport ammónia NH3 formájában hasad le az aminosavból. Az ammónia lebomlása az ornitin ciklusban következik be - az ornitin aminosav karbamiddá alakul, és a vizelettel ürül a szervezetből (emberekben és emlősökben). A szén-aminosavak beépülnek a Krebs-ciklusba.
Ornitin ciklus
Az ammóniát az ATP jelenlétében és részvételével karboxilezzük karbamoil-foszfáttá. A karbamoil-foszfát az ornitin (aminosav) reakciójával lép be az ornitin ciklusba. Ez citrullint (aminosavat) termel. A citullin az aszpartáttal reagálva arginin-szukcinátot képez. A fumarátot hasítják belőle argininné. A karbamidot hidrolitikusan hasítják az argininből, és az ornitint kinyerik. Az urea az emlősökből kiválasztódik a vizelettel. A karbamid vízben oldódik, semleges anyag.
ORNITIN CIKLUS
Forrás: Kémiai diploma, Mgr. M. Benesova, Mgr. H. Satrapová, DIDAKTIS, 2002
Fehérje anabolizmus
A nyolc esszenciális aminosavat az emberi test nem tudja szintetizálni, ezért táplálékként fogyasztják. Tizenkét nem esszenciális aminosavat szintetizálhat az emberi test. Az emberi test fehérjéit sok esetben az úgynevezett transzaminálás képezi. Ez a fehérje bioszintézisének legegyszerűbb módja. Transzamináció lényegében egy aminocsoport egyik aminosavból egy α-oxo-savba kerül, amellyel egy másik aminosav képződik.
Transzamináció - egy aminocsoport átvitele oxocsoportba
A fehérjéket aminosavakból állítják elő egy folyamatban, amelyet proteoszintézisnek hívunk
Proteoszintézis
Ez egy nagyon összetett folyamat, amely a riboszómákon megy végbe. A DNS-molekula elsődleges szerkezetében ( dezoxiribonukleinsav ) információkat tárol a fehérje aminosavainak pontos sorrendjéről (a polipeptidláncban).
A proteoszintézis két fázisban zajlik:
Átírás - ez egy olyan folyamat, amelynek során a nukleotid-összetételre vonatkozó információt átírják a DNS-ből egy mRNS-molekulába (mediátor RNS). Az mRNS-ben található nukleotidok a bázis komplementaritás alapján vannak összehangolva. A sejtmag genetikai információi átkerülnek a citoplazmába. A transzkripció hasonló a replikációhoz, de a fő különbség az, hogy a transzkripció során csak egy DNS-szál másolódik le. Amint a DNS kettős spirál kibontakozik, a ribonukleotidok hidrogénnel kötődnek a DNS komplementer nitrogénbázisaihoz. Ezt a folyamatot és így az RNS-szál növekedését az RNS-polimeráz enzim katalizálja. A transzkripció során három alapvető RNS-típus képződik. Mediátor mRNS, transzfer (tRNS) és riboszóma (rRNS), Az mRNS információt hordoz egy bizonyos fehérje molekulájának szintéziséhez, a tRNS a fehérjeszintézis során megköti egy bizonyos specifikus aminosavat és transzportálja a riboszómába, az rRNS pedig a riboszómák építőköve.
(Az RNS-szál képződését az RNS-polimeráz enzim katalizálja, amely kettős szálú DNS-t használ templátként az RNS-szintézishez, és csak egy szálra van szükség a transzkripcióhoz. Az RNS-polimeráz képes kiválasztani a megfelelő szálat a kétszálú DNS-ből, hogy átíródjon RNS-be Az új RNS-szálat az RNS-polimeráz uracil-nukleotid helyettesíti a DNS-templátban lévő adenin-dezoxinukleotiddal szemben, így az adenin és az uracil az RNS-szintézis során kiegészítő párost képeznek. nem igényel primer létezését, de az első nukleotidból megkezdi egy új szál szintézisét.) (http://www.gsurba.edu.sk/pk/bio/texty/proteosynthesis. pdf)
Az mRNS szintézise a DNS-ből származó információk átírásában
- Egy tRNS-molekula, amely megkötött aminosavat hoz a fehérjeszintézis helyére - riboszómákra.
Fordítás - fordítás. A proteoszintézis második lépésében az mRNS-ből származó nukleotidok sorrendje átalakul a kialakuló polipeptidlánc aminosavainak sorrendjébe. Az aminosavakat a t-RNS szállítja. Az aminosav típusát a triplett-kodon határozza meg. A kodon három egymást követő bázist képvisel az m-RNS szálban. Minden kodonhoz tartozik egy kiegészítő antikodon. Az antikodon három egymást követő t-RNS-bázist képvisel, amelyek komplementerek a kodonnal. A t-RNS egy adott aminosavra specifikus.
Fordításban az m-RNS kötődik a riboszómához, amelyhez a t-RNS-t hordozó első két aminosav kapcsolódik. Az aminosavak között peptidkötés jön létre. Az újonnan képződött dipeptid kötve marad a második t-RNS-hez, és az első t-RNS felszabadul. Ily módon további aminosavak kötődnek, amíg a teljes fehérjemolekula meg nem képződik.
(A transzláció az mRNS-molekulákban tárolt genetikai információk transzlálása a fehérje polipeptidláncának szerkezetébe. Ez az utolsó lépés a genetikai információk DNS-ből történő átvitelének rendszerében az mRNS-en keresztül a fehérjemolekulákig.
Ahhoz, hogy egy újonnan képződött fehérje megfelelően működjön, jól meghatározott primer szerkezettel kell rendelkeznie, azaz az egyes aminosavak sorrendje a polipeptidláncban. A szintetizált fehérje elsődleges szerkezetére vonatkozó információkat az mRNS-szál nukleotidjainak sorrendjében tároljuk, és genetikai kódnak nevezzük. ( http://www.gsurba.edu.sk/pk/bio/texty/proteosynteza.pdf) )
Érdekes tények a fehérjékről
a nedves haj valamivel hosszabb, mint a száraz? Ennek oka a fehérjék denaturációja, amelyet az okoz, hogy a vízmolekulák megzavarják a fehérje harmadlagos szerkezetére alkalmazott hidrofób kötéseket. Az ilyen típusú denaturálás azonban visszafordítható, és a haj megszáradása után a fehérjék harmadlagos szerkezete helyreáll.
Ha otthoni tojásfehérjéből havat készítünk, az denaturáció is. Az ostorozás során a fehérje láncok mechanikusan lebomlanak. Az ilyen ostorozás okozta denaturáció visszafordíthatatlan.
A 38 ° C feletti hőmérsékletet csökkenteni kell, mert az emberi testben jelen lévő fehérjék denaturációs hőmérséklete 40–60 ° C.