Természettudományok »Kémia

A fehérjék jellemzői
Kémiailag a fehérjék biopolimerek, azaz természetes makromolekuláris anyagok. A fehérjék az élő anyag alapvető építőkövei, és minden sejtben jelen vannak. Részt vesznek az összes szövet, azaz az izmok, a csontok, az inak, a porcok, valamint a bőr, a körmök, a haj felépítésében.

fehérjék

Több mint 100 aminosavmaradékból állnak, és peptidkötéssel vannak összekapcsolva. 20 proteinogén aminosav vesz részt a fehérjék felépítésében. A kollagén, a keratin, a katalitikus enzimek, a szabályozó hormonok, a védekező antitestek és a hemoglobin például strukturális funkciót képviselnek a szervezetben.

A fehérjék feloszthatók egyszerűekre, amelyek molekuláikban csak aminosavakat tartalmaznak, vagy komplexekre, amelyek a fehérjekomponens mellett tartalmaznak egy nem fehérjés komponenst, az úgynevezett protetikus komponenst is. Mivel a fehérjék hatalmas változatossággal bírnak, ez a testben mutatkozó funkcióik sokféleségében is megmutatkozik.

1.1 Az aminosavak jellemzői
Az aminosavak (AA-aminosavak) a fehérjék és peptidek alapvető építőkövei.
Kémiai szempontból az aminosavak a karbonsavak szubsztitúciós származékai. Molekuláik karboxilcsoportból és aminocsoportból állnak.

Az aminosavak általános képlete:
A vadonban előforduló aminosavak többsége α-sav, amelyekben az α helyzetben NH2-csoport van, így a karboxil-szén mellett szomszédos második szénhez kapcsolódnak, és az L-savak, amelyek konfigurációja L-glicerinaldehidből származik.
L-glicerinaldehid:
L-sav:

Húsz proteinogén aminosav található a fehérjékben.
Az esszenciális aminosavakat (esszenciális) az emberi test nem tudja szintetizálni, ezért az ételnek el kell fogyasztania. Az esszenciális aminosavak közé tartozik a valin, a leucin, az izoleucin, a treonin, a lizin, a mationin, a fenilalanin, a triptofán. Ezzel ellentétben a nem esszenciális aminosavakat az emberi test szintetizálhatja az élelmiszer által elfogyasztott aminosavakból történő transzaminálás során.

1.2 Fehérje szerkezete
1.2.1 A fehérjék elsődleges szerkezete
A fehérjék elsődleges szerkezete jelzi az aminosavak sorrendjét (szekvenciáját) a polipeptidláncban, és meghatározza a fehérjék biokémiai funkcióját. Az elsődleges szerkezetet genetikailag a DNS-molekulában található genetikai kód formájában határozzák meg. A szekvenciában lévő egyik aminosav helyettesítése egy másik aminosavval súlyos rendellenességet okozhat.
1.2.2 A fehérjék szekunder szerkezete
A szekunder struktúrát a polipeptidlánc geometriai elrendezése adja, és a polipeptidláncban az egyes α-szénatomok körüli szabad forgás lehetővé teszi, és hidrogénkötések megléte stabilizálja.

A fehérjék két alapvető másodlagos struktúráját különböztetjük meg, nevezetesen az α-hélixet, amely a polipeptidlánc dextrotorációs hélixbe történő elrendezését képviseli (1. ábra). Ennek a csavarnak a meneteit az említett hidrogénkötések stabilizálják, és az oldalsó minta a csavaron kívülre mutat. Az a-spirál egyik szála 3,6 aminosavmaradékot tartalmaz. A fehérjék másik másodlagos szerkezete az úgynevezett β-szerkezet. (2. ábra). Ez a β-szerkezet sok párhuzamos fehérje-makromolekula összekapcsolódását jelenti egy olyan alakra, amely hasonlít egy hajtogatott papírlapra. Hidrogénkötéseket alkalmazva az egyes makromolekulák intramolekulárisan összekapcsolódnak, és az aminosav oldalláncok a hajtogatott lap síkja felett és alatt mutatnak.

1.2.3 A fehérjék harmadlagos szerkezete
A harmadlagos szerkezetet az α-spirál és az összehajtott térlap elrendezése jellemzi. Ezt az elrendezést gömb alakú vagy fibrilláris (szálas) forma jellemzi, ahol a lánc egyes részeit diszulfidkötések kötik. Ugyanakkor a hidrogénkötések, a van der Waals-erők és az ionos kötések is érintettek.

1.2.4 A fehérjék kvaterner szerkezete
A kvaterner szerkezet bizonyos enzimekre, hemoglobinra és más fehérjékre jellemző. Számos polipeptidlánc képviseli, amelyek elrendezését kvaterner struktúrában tárgyaljuk.

1.3 A fehérjék tulajdonságai
Az egyes fehérjék tulajdonságait szerkezetük határozza meg, amely meghatározza a testben való működésüket is. A fehérjék szilárd anyagok, vízben való oldhatóságuk szerkezetüktől függ. A vízben oldódó fehérjék kolloid oldatokat képeznek, amelyek a diszpergált részek méretében különböznek a valódi oldatoktól.

A sózás, vagyis a kolloid fehérjeoldatok sókoncentrációjának növelése a fehérjék csapadék formájában történő kicsapódását okozza az oldatból. Ezt az alvadékképződési folyamatot koagulációnak nevezik, és lehet reverzibilis vagy irreverzibilis. A reverzibilis koagulációval képződött csapadékot víz hozzáadásával diszpergáljuk az eredeti kolloid oldathoz. Ilyen csapadék képződik például NaCl hatására. Ezzel ellentétben a csapadék, amely visszafordíthatatlan koagulációt eredményezett, nem oldható fel. Behatolnak például a nehézfémsók hatására. A magasabb hőmérséklet, a besugárzás, a savas és bázisos oldatok fehérjére gyakorolt ​​hatása visszafordíthatatlan változásokhoz vezet a tercier struktúrában, az úgynevezett denaturációban, amelyben a fehérje elveszíti biológiai aktivitását. A fehérje denaturáció gyakorlati jelentőséggel bír a mindennapi életben.

1.4 Jelentős fehérjék
1.4.1 Egyszerű fehérjék
Fontos egyszerű fehérjék közé tartoznak például a szkleroproteinek. A szkleroproteinek vízben oldhatatlan fibrilláris fehérjék. Ezek az állati organizmusok építőanyaga. Ez például a bőrben, az inakban, a porcokban, a csontokban található kollagén, amely az állati testben található összes fehérje körülbelül egyharmadát teszi ki. A kollagén gazdag glicinben, prolinban és hidroxiprolinban. Kollagént tartalmazó szövetek főzésével zselatint kapunk. Ezenkívül a fibrilláris fehérjék közé tartozik a keratin, amely része a hajnak, a bőr körmének és a tollaknak.

További fontos fehérjék a gömbfehérjék, amelyek a globuláris fehérjékhez tartoznak, vagyis gömb alakú (gömb alakú) fehérjék. Oldódnak vízben és sóoldatokban, és különféle funkciókkal rendelkeznek. Ide tartoznak például az albuminok, amelyek a vérszérum, a tojásfehérje, a tej részei. Ide tartoznak a globulinok is, amelyek vízben alig oldódnak, de sóoldatokban könnyen oldódnak. Hozzátartoznak például a vérszérumhoz, a tojásfehérjéhez, a tejhez is. Hatással vannak a test védekezésére. Az immunglobulinok antitestként hatnak a testben, és megvédik a testet az idegen anyagokkal és mikroorganizmusokkal szemben. A bázikus aminosavakat tartalmazó hisztonok a sejtmagokban fordulnak elő, ahol kötődnek a nukleinsavakhoz.

1.4.2. Összetett fehérjék
Az összetett fehérjék közé tartoznak a foszfoproteinek, hemoproteinek, metalloproteinek, nukleoproteinek, glikoproteinek és lipoproteinek. A foszfoproteinek foszforsavat tartalmaznak, amely észterhez kapcsolódik a szerin hidroxilcsoportjaihoz. Ide tartozik például a kazein, amely megtalálható a tejben és megköti a kalciumot önmagához.

A hem színösszetevõt tartalmazó fehérjéket hemoproteineknek nevezzük. A hem egy szerves komplex, amely megköti a vasionokat. A vér pigment hemoglobinjának része, amely részt vesz a szervezet oxigénszállításában. Ide tartozik például a mioglobin. A metalloproteinek olyan fehérjék, amelyek olyan fémeket tartalmaznak, amelyek transzferálódnak vagy raktározódnak, például transzferrint.

A nukleoproteinek nukleinsavat tartalmaznak, és a sejtmagok alkotóelemei.
A szénhidráttartalmú glikoproteinek a nyálkahártya váladékának részét képezik, és növelik viszkozitásukat. A lipoproteinek részt vesznek a sejtmembránok felépítésében. A lipidek (zsírok) tartalma jellemzi őket.