Elsődleges szerkezet

A fehérjék olyan aminosavakból állnak, amelyek különböző hosszúságú láncokhoz kapcsolódnak peptidkötésekkel -CO-NH-. Így elmondható, hogy a fehérjék valójában polipeptidek. (Az olyan kifejezések, mint a polipeptid, oligopeptid, tripeptid, dipeptid stb., A nagyobb vagy kisebb peptidlánc hosszúságú fehérjékre utalnak.)

fehérje

Az egyik aminosav -NH2 vége és a másik aminosav -COOH vége között peptidkötés jön létre, a reakció során a víz lehasad.

A fehérjetulajdonságok szempontjából nem csak az a fontos, hogy a polipeptidlánc milyen aminosavmaradékokat tartalmaz, hanem ezen aminosavak sorrendje is - ez a fehérje elsődleges szerkezete, amely meghatározza a fehérje egyéb típusait is a fehérje szerkezete és biológiai funkciója.

A fehérjékben rendszeresen 20 aminosav található, és bármely két aminosav reagálhat dipeptid képződésére. Tehát, ha az átlagos fehérje körülbelül 100 aminosavmaradékot tartalmaz, akár 20100 = 1,27 is előfordulhat. 10130 egyedi hosszúságú egyedi polipeptid (100 aminosav). Ezek elég brutális számok!:-)

A természet azonban a fehérje összes lehetséges mennyiségének csak egy kis részét teszi ki.

Másodlagos szerkezet

A másodlagos szerkezet határozza meg a geometriai elrendezést - a fehérje konformációját. A -C = O és a H-N- aminosavcsoportok közötti hidrogénkötések kondicionálják. A másodlagos konformációnak két típusa van: az összehajtott lap és a spirál. Az összehajtott lap (β-szerkezet) párhuzamos vagy antiparallel elrendezésű lehet. Aminosavak láncaiból áll, amelyek egymás mellett vannak elrendezve és karboxil- és aminocsoportokkal vannak összekötve egymással. Az -R aminosavmaradékok a hajtogatott lap síkja felett és alatt vannak orientálva. Egy ilyen szerkezet pl. fehérje keratin a körmökben. Az α-spirál lehet az óramutató járásával ellentétes vagy az óramutató járásával megegyező irányú. Ez a szerkezet egyetlen láncon belül jön létre. A spirál stabilitását az egymásra helyezett aminosavak karboxil- és aminocsoportjainak hidrogénkötései befolyásolják. Ez a legtöbb globuláris fehérje szerkezete.

Harmadlagos szerkezet

A harmadlagos szerkezet (konformáció) az α-spirál és az összehajtott levél térbeli végleges térbeli elrendeződését képviseli. A fehérjék tartalmazhatnak hélix szakaszokat, valamint hajtogatott lapként elrendezett szakaszokat, ezért a fehérje teljes térszerkezete nagyon bonyolult lehet. A fehérjék tercier struktúráját számos nem kovalens kötés (hidrogénkötések, van der Waals-erők, ionos kölcsönhatások, hidrofób kötések), valamint néhány specifikus kötés (főként diszulfid -S-S-) stabilizálja.

Mindez együttesen nagyon stabil struktúrát alkot. A harmadlagos szerkezet elengedhetetlen a fehérje biológiai működéséhez. Például molekuláik felszínén lévő helyek felelősek az enzimek vagy antitestek - aktív centrumok - biológiai aktivitásáért, amelyek pontos szerkezetét a harmadlagos szerkezet határozza meg. Ha ez a szerkezet megszakad, a fehérje nem tudja ellátni biológiai funkcióját. Az enzimekről többet megtudhat a szöveg 3. oldalán.

Kvaterner szerkezet

Csak néhány nagyon összetett fehérje, amelyek több fehérje alegységből állnak, kvaterner szerkezetűek. A kvaterner szerkezet tehát az ilyen alegységek végleges elrendezését képviseli a térben gyenge, nem kovalens erők segítségével, egy komplex fehérje makromolekulává. Fehérje eloszlás A fehérje tulajdonságait a kémiai összetétel, a szerkezet és a molekulatömeg határozza meg. Szilárd anyagok, vízben való oldhatóságuk nagyon eltérő, kolloid oldatokat képezhetnek.

A fehérjéket a molekula alakja szerint osztják fel:

fibrilláris - rostos, vízben oldhatatlan, nagy molekulatömegű, gömb alakú - gömb alakú, vízben oldódik.

Oldékonyság szerint: az albuminok - vízben oldhatók, globulinok - vízben nem oldódnak.

A nem fehérjekomponens szerint: az egyszerű - fehérjék - tisztán csak aminosavmaradékokból állnak, az összetett - fehérjék - tartalmaznak nem fehérjés komponenst:

nukleoproteidek - kötődnek nukleinsavakhoz, glikoproteinekhez - poliszacharidok vannak a molekulában (mucin a nyálban), foszfoproteidek - észterhez kötött H3PO4 (kazein) van a molekulában, lipoproteinek - nem fehérje komponens lipidek, kromoproteinek - kötött festéket tartalmaznak - hemoglolo fémiont (ferritin - vas) tartalmaznak a molekulában. Hemoglobin A hemoglobin olyan fontos fehérje, hogy csak különös figyelmet kell fordítanom rá.:-)

Ez a légúti festék nagyon gyakori az állatvilágban (az összes gerinces mellett sok gerinctelen is rendelkezik hemoglobinnal). A hemoglobin egy komplex kromoprotein, amelynek kvaterner szerkezetét egy fehérje komponens - globin és egy protetikus komponens - hem alkotja. A globin molekula négy polipeptid alegységből (két α és két β alegységből) áll, mindegyik alegység egy hemmolekulát tartalmaz. A hem porfirinből áll, amely négy metrohidakkal összekötött pirolmagból áll, amelyek közepén egy vas (Fe) (II) molekula található.

Összességében tehát egy hemoglobin molekula egy globin molekulából, négy hem molekulából és négy vas molekulából áll, amelyek összesen négy oxigén molekulát képesek megkötni. A hemoglobin oxigénhez kötődése oxihemoglobint eredményez, amely reverzibilis, nem kovalens kötés. A vasvas oxidációja során vasvas, ún methemoglobin. Ez a folyamat visszafordíthatatlan, a methemoglobin molekula már nem képes megkötni az oxigént.

A szén-monoxidnak a hemoglobinhoz való kötésével karbonil-hemoglobin (karboxi-hemoglobin) képződik. A CO kötése a hemoglobinhoz reverzibilis, de sokkal erősebb, mint a hemoglobin oxigénhez való kötődése. A CO2-hez kötött hemoglobint karbaminohemoglobinnak nevezik, és ez a forma csak egyike a CO2 transzportjának számos formájának.

Így lebontanék néhány fontos fehérjét, és hidd el, tényleg sok van belőlük. Azt azonban nem tartom szükségesnek, mert éppen elég a középiskolai igényekhez.:-)

Fehérje denaturáció

Azokat a fehérjéket, amelyek képesek biológiai funkcióik ellátására a testben, natív fehérjéknek nevezzük. A fehérje denaturáció a peptidlánc térbeli elrendezésében bekövetkező változás, külső tényezők (magas hő, ionizáló sugárzás, nehézfémek, erős savak és bázisok általi denaturáció) következtében. Ez a fehérje magasabb struktúráinak megzavarása, miközben csak az elsődleges szerkezet marad meg. A denaturáció során a fehérje biológiai funkciója elvész.

A fehérje denaturációja lehet:

reverzibilis - ha a fehérje szerkezete helyreáll a denaturáló faktor eltávolítása után,

visszafordíthatatlan - ha a fehérje szerkezete már nem áll helyre.

A denaturálás gyakorlati jelentőséggel bír az élelmiszeriparban és otthon az élelmiszerek tárolásában és hőkezelésében. Főzéssel vagy más hőkezeléssel a fehérjék denaturálódnak, a magasabb struktúrákban lévő kötések megszakadnak és a fehérje emészthetőbbé válik, miközben megőrzi biológiai értékét (= a denaturált fehérjéknek ép aminosavai vannak (elsődleges szerkezet), a test könnyebben képes lebontani ezeket fehérjéket és aminosavakat használjon igényei szerint).

Fehérje bizonyíték

A -CO-NH- peptidkötés bizonyítéka a Biuret-reakció (10% NaOH, 0,1% CuSO4) - a fehérjék lúgos környezetben színkomplexet adnak Cu2 + ionokkal. A festés intenzitása a fehérje molekulatömegétől függ (polipeptidek - lila, kisebb peptidek - piros). A biuret (H2N-CO-NH-CO-NH2) és néhány aminosav (His, Thr, Asn) szintén pozitív reakciót ad. Pozitív ninhidrinreakciót (0,1% ninhidrin) szabad NH2 és COOH csoportot tartalmazó aminosavak és fehérjék adnak. A reakció több lépésben hevül, és kék vagy lila színű oldatot eredményez. A fenolcsoport kimutatására a xantoprotein reakciót alkalmazzák.

Konc. Hozzáadása után HNO3 és forralás után fehér-sárga csapadék keletkezett, amely 20% NaOH hozzáadása után narancssárgává vált. A speciális triptofánt Adamkiewicz reakcióval lehet bizonyítani. A hidroxifenilcsoport Millon reagensével (Hg oldat HNO3-ban) kimutatható, melegítés után vörösesbarna szín alakul ki. A tiolcsoportot nátrium-nitroprusziddal igazoljuk ammóniás környezetben - vörös színű. A ciszteinben lévő kén ólom-acetát és NaOH hozzáadásával és forralással kimutatható - a PbS fekete csapadék képződik.