A cselekvés mechanizmusa:
Információk továbbítása hormonokkal = sejtjelzés:
Hormon= 1. hírvivő → vér → célsejtek → specifikus sejtreceptorhoz való kötődés → a 2. hírvivő stimulálása → protein-kináz aktiváció → a sejtválasz fehérjehormonjai nem hatolnak be a sejtekbe (nagy molekula) → receptor = az adenyleikláz a sejt külső felületén van membrán → ciklikus szintézis aktiválása
AMP= 2. hírvivő → vagy változás a sejtmembrán permeabilitásában → fokozott anyagfelvétel vagy enzimaktiváció → biokémiai reakció szteroid hormonjai behatolnak a sejtbe (kis molekula) → receptor a sejt citoplazmájában = fehérje → a szteroid-receptor komplex kötődése a nukleáris kromatinhoz → egy bizonyos fehérje szintézise = morfogenetikus hatás.
A hormonok hatásmechanizmusa
- a hormonok az endokrin mirigyekben vagy egyes szövetek sejtjeiben termelődnek - ezeket a vér továbbítja a célsejtekhez
- a túl nagy molekulájú hormonok (fehérje hormonok) nem hatolnak be a sejtbe, hanem egy specifikus receptort keresnek a felszínén, amely fokozatosan bizonyos enzimek aktiválódását eredményezi a sejtben
- kismolekulájú hormonok (pl. szteroid hormonok) behatolnak a sejtbe, ahol specifikus receptorokhoz kötődnek, ami fokozatosan indukálja egy bizonyos fehérje szintézisét
A glükagon hatásmechanizmusa
1. A glükagon kölcsönhatása egy receptorral a plazmamembránon
A glükagon biológiai hatást fejt ki a célsejtek plazmamembránján lévő receptorokon keresztül. A specifikus kötődést, valamint az alapvető fizikai-kémiai kötési jellemzőket a hormon affinitása adja meg, és kapacitásukat 125 I-vel jelölt glukagon alkalmazásával határozzák meg, amely megőrzi biológiai aktivitását.
A glükagon affinitási állandója (Ka) a plazma membrán receptorokhoz 109 l.mol-1 nagyságrendű.
A glükagon kölcsönhatása a célszöveti receptorokkal sztereospecifikus és reverzibilis. A szervezet különböző metabolikus állapotai (pl. Cukorbetegség, elhízás, éhezés) megváltoztathatják a hormon kötődését (maximális kötődési képesség, MVK), valamint a hormon affinitását a hepatociták plazmamembránjaihoz.
A félszintetikus glükagon-analógok strukturális konformációs elemzése a kötődés és az aktivitás vonatkozásában azt mutatta
a) A lánc C-terminális része fontos a glukagon receptorokhoz való kötődéséhez
b) A molekula N-terminális része elengedhetetlen a biológiai hatáshoz. A glükagon konformációjának megváltoztatása különböző környezetekben nem befolyásolja a receptor általi felismerést.
2. A hormon-receptor-N-fehérje-GTP komplex alloszterikus kapcsolása az adenilát-cikláz katalitikus egységgel és a cAMP-termelés
A glükagon kölcsönhatása a célsejtek plazmamembránján található specifikus receptorokkal az adenilát-cikláz aktivációját indukálja (katalizálja az ATP átalakulását cAMP-vé). Ebben a mechanizmusban guanin-nukleotidokat alkalmaznak a glükagon-receptorok konformációjának megváltoztatására.