Az élet létezése hatalmas számú biokémiai reakción alapul. Ezek a reakciók viszonylag alacsony reaktáns-koncentrációjú környezetben, alacsony hőmérsékleten, normál nyomáson és durván semleges pH-n mennek végbe, azaz enzimek jelenléte nélkül egyáltalán nem történhetnek. Az enzimeket ezért a következőknek nevezik biokatalizátorok.
Az enzimek a következő tulajdonságokkal rendelkeznek:
- csökkentik az aktivációs energia értékét, így felgyorsítják a kémiai reakció lefolyását,
- vegyi reakcióban vesznek részt, de annak befejezése után változatlanok maradnak,
- specifikusak a reakció típusára,
- csak az aktív központ helyén működik (nem a teljes felületen),
- nemcsak felgyorsítják, hanem szabályozzák a kémiai reakciót is.
Enzimösszetétel link
Az enzimek fehérjék és lehetnek egyszerűek, vagy tartalmazhatnak nem fehérje-részeket. A fehérje részt hívjuk apoenzim és a nem fehérjetartalmú részt, amely alacsony molekulatömegű, nevezzük kofaktor.
A kofaktor lehet néhány fémkation, pl. Zn 2+, Mg 2+ vagy szerves molekulák koenzimek, például. NAD. A koenzimek gyakran vitaminok. Egyes koenzimek csak ideiglenesen kapcsolódnak egy adott enzim molekulájához, és csak gyenge intermolekuláris erőkkel hatnak egymásra, ill. elegendő, ha az enzimmel együtt egy adott reakcióközegben vannak. Más koenzimeket, amelyek mindig kovalensen kötődnek az apoenzimhez, a következőknek nevezzük protetikus csoport (pl. hem a hemoglobinban).
| fehérje része | nem fehérje rész | |
| kofaktor | szervetlen molekula (Zn 2+, Mg 2+) | |
| apoenzim | koenzim | szerves molekula (NAD) |
| protetikus csoport | kovalensen kötődik az apoenzimhez (hem) |
Az enzimkötés hatásmechanizmusa
Az enzim nélküli reakció sok energia felhasználásához szükséges. A sejt nem engedheti meg magának az ilyen kiadásokat, ezért olyan enzimekhez nyúl, amelyek ezt jelentősen megteszik aktivációs energia (ΔG) csökkenteni. A biokatalizált reakcióban az (E) enzim reagál szubsztrátmolekula - szubsztrát (S) enzim-szubsztrát komplex (ES) képződéséhez. Aktiválása (ES *) után ez a komplex enzim-termék komplexgé (EP) változik, és csak a reakció végén szabadul fel az enzimből a termék (P).
Az enzim nem reagál a szubsztráttal a teljes felületén, a szubsztrát csak egy bizonyos felülethez kötődik, amelyet aktív központ. Itt hozhatók létre megfelelő kötési és térbeli feltételek a szubsztrátkötéshez. A szubsztrátmolekula úgy kötődik az enzim aktív helyéhez, hogy bizonyos jellegzetes csoportjait vonzza az aktív hely intermolekuláris aminosav-kölcsönhatása.
Enzim reakció sebesség kapcsolata
Az enzimreakció sebességét befolyásoló legtöbb tényező esetében bizonyos optimális értékek (feltételek) érvényesek, amelyek mellett a reakció a leggyorsabban halad.
Az enzimreakció sebességét befolyásoló tényezők:
- szubsztrátkoncentráció
- enzimkoncentráció
- környezeti hőmérséklet
- a környezet pH-ja
- az aktivátorok hatása
- inhibitorok hatása
Szubsztrátkoncentráció kapcsolata
Az enzimreakció sebességére ugyanazok a kinetikai törvények vonatkoznak, mint bármely más reakció sebességére. Ha az enzimkoncentráció állandó, akkor az enzimreakció sebessége egyenesen arányos lesz a szubsztrátkoncentrációval. Ez a függőség mindaddig lineáris, amíg az enzim aktív helyeinek nagy része elfoglalt, azaz amíg a szubsztrát koncentrációja el nem éri szaturációs pont. A szubsztrátkoncentráció további növelése már nem befolyásolja a reakció sebességét, mivel az enzimnek már nincs másik aktív helye.
Enzimkoncentráció kapcsolat
Jelentős szubsztrátfelesleg esetén az enzim reakció sebessége lineáris lesz, ahogy az enzim koncentrációja növekszik. A reakciósebesség lineáris növekedése azonban csak a reakció kezdetén érvényes. Ha a szubsztrát koncentrációja csökken a reakcióelegyben, akkor egyensúlyi állapot alakul ki.
Környezeti hőmérséklet kapcsolat
A hőmérséklet növelése kezdetben az enzimreakció felgyorsulásához vezet, mivel a szubsztrátmolekulák nagyobb energiával és ezáltal nagyobb mobilitással rendelkeznek, ami növeli annak valószínűségét, hogy a szubsztrát ütközik az enzimmel. Az enzimek azonban olyan fehérjék, amelyeket túl magas hő denaturál. Ez azt jelenti, hogy a reakcióelegy melegítésével az enzimreakció sebessége kezdetben, de egy bizonyos érték elérése után megnő kritikus pont (a legtöbb fehérjét 40–60 ° C-on denaturálják) a reakció sebessége jelentősen csökken és végül leáll az enzim teljes denaturációja miatt.
A hőmérséklet hatása az egyik tipikus tényező, amely megkülönbözteti a szervetlen katalizátorokat és a biokatalizátorokat - enzimeket. A szervetlen katalizátorok esetében általában a hőmérséklet emelkedésével a kémiai reakció sebessége egyenes arányban növekszik, míg az enzimek esetében ez nem így van.
pH-környezeti kapcsolat
A legtöbb enzim esetében a táptalaj optimális pH-ja 6,0 és 8,0 között van. Az extrém pH-értékek (nagyon savas és nagyon lúgos környezet) szintén enzim denaturálódáshoz vezetnek, például magas hőmérsékletnek vannak kitéve. Az enzimreakció sebességének befolyásolása a környezet pH-jától függően valami ilyesmi:
Az enzim aktív helye, valamint a szubsztrátnak az aktív helyhez komplementer része tartalmaz bizonyos jellegzetes csoportokat, amelyek disszociációs foka (pl. COOH-tól COO-ig stb.) Pontosan függ a táptalaj pH-jától. Így a pH megváltoztatásával ez a fokozat megváltozik, ami jelentősen befolyásolja a szubsztrát enzimhez való kötődési képességét, ill. maga az enzim konformációja is megváltozhat.
A link aktivátorok hatása
Az aktiválás, vagyis az enzim aktivitásának növelése többféle módon megy végbe. Az enzim inaktív formájának átalakításával az ún. proenzim, a proenzim molekula egy részének lehasításával. Ez általában magában foglalja az alacsony molekulatömegű polipeptidlánc egy részének hasítását, ezáltal lehetővé téve a szubsztrát hozzáférését az enzim aktív helyéhez.
Az enzim kémiai átalakításával (pl. Foszforilezés) vagy fémkationok (pl. Zn 2+, Mg 2+) hatására is aktiválható. Az enzim komplexet képezhet a fémmel, vagy csak részt vehet az enzim reakciójában, vagy kötődhet a szubsztrátumhoz.
Alloszterikus aktivációs link
Az enzim alloszterikus aktiválása azt jelzi, hogy az aktivátor az aktív helyen (alloszterikus helyen) kívüli enzimhez kötődik, közvetetten megfelelő körülményeket teremtve a szubsztrát számára az enzim aktív helyéhez való kötődéshez.
A link-inhibitorok hatása
Az enzimgátlók olyan anyagok, amelyek csökkentik vagy leállítják az enzimreakciók sebességét. A gátlás visszafordítható lehet, ha az enzim az inhibitor eltávolítása után folytatja aktivitását, vagy visszafordíthatatlan, ha az inhibitor tartós változást okoz az enzimben, és aktivitása már nem állítható helyre.
A gátlásnak több típusát ismerjük:
A kapcsolat kompetitív gátlása
Versenyképes gátlás azt jelenti, hogy az inhibitor és a szubsztrát versenyez egymással az enzim aktív helyéhez való kötődésért. Az enzim mindkét fajra teljesen specifikus, vagyis az inhibitornak és a szubsztrátnak hasonló szerkezetűeknek kell lenniük. Ez a fajta gátlás visszafordítható, mert a felesleges szubsztrát eltávolítja a gátlást.
A kapcsolat nem kompetitív gátlása
Nem kompetitív gátlás nem távolítható el felesleges hordozóval. Az inhibitor kötődik az enzim aktív helyéhez és inaktív enzim-inhibitor komplexet képez.
A növekvő szubsztrátkoncentráció hatása a kompetitív és nem kompetitív enzimgátlásban
Alloszterikus gátlási kapcsolat
Alloszterikus gátlás elvileg azonos az alloszterikus aktivációval. Az inhibitor kötődik az enzim alloszterikus centrumához (az aktív helyen kívül), változást okozva az enzim felületi szerkezetének konformációjában, és ezáltal az aktív hely megváltozásában. Az így módosított enzim nem képes tovább megkötni a szubsztrátot.
Az enzimek osztályozása link
Az enzimek osztályozásának alapvető kritériuma az a reakció típusa, amelyet az enzim katalizál. Az enzimekre triviális vagy szisztémás nómenklatúrát használunk. A triviális név általában onnan származik szubsztrát neve, amely belép a reakcióba és az utótagokba -és tovább (pl. a maltáz enzim a maltóz-diszacharid hidrolízisét két glükózmolekulává katalizálja).
Az enzim rendszerneve a névből áll a reakció típusa, amelyet katalizál, és utótagokat -és tovább. E kritérium szerint a biokatalizátorokat hat fő osztályba soroljuk: